Des interactions peptides-membranes biologiques ont pu être modélisées grâce au développement des systèmes biomimétiques et des outils biophysiques associés. Notre objectif était d'apporter des éléments pour la compréhension du rôle de la structure secondaire des peptides durant leur interaction avec les membranes. Lors de ce travail, deux peptides ont été utilisés : L'alaméthicine, peptide antimicrobien, a permis d'analyser les interactions hélice membranes.
Le K3A18K3 est un peptide synthétique et la prédiction de sa structure secondaire donne une hélice. Nous avons utilisé différentes membranes biomimétiques, dont des monocouches de Langmuir et des bicouches lipidiques supportées. L'organisation de ces deux peptides a été caractérisée par microscopie BAM. L'orientation et la structure secondaire ont été déterminées par PM-IRRAS. De plus, la RMN MAOSS a été appliquée pour des modèles de bicouches supportées sur film de PET.
La RMN a permis d'analyser l'effet des peptides sur l'orientation des lipides, d'une part et l'orientation du peptide K3A18K3 synthétique marqué à 15N d'autre part. Ce livre s'adresse aux étudiants en biochimie, biophysique, pharmacie, ainsi qu'aux enseignants.